Diventa nostro cliente e sarai seguito giorno per giorno, 365 giorni l'anno con: schede di allenamento, integrazione personalizzata e consigli alimentari
24/11/2017

INFORMATIVA COOKIE

I nostri cookie di profilazione e quelli installati da terze parti ci aiutano a migliorare i nostri servizi online anche per proporti pubblicità in linea con le tue preferenze. Se ne accetti l'uso continua a navigare sul nostro sito.
Per maggiori informazioni clicca qui:
Informativa Cookie

Aminoacidi - Integratori alimentari Roma

Aminoacidi
Da Wikipedia, l'enciclopedia libera.

Le informazioni qui riportate hanno solo un fine illustrativo: non sono riferibili né a prescrizioni né a consigli medici - Leggi il disclaimer

AMINOACIDI

In chimica gli aminoacidi (o aminoacidi) sono molecole organiche che nella loro struttura recano sia il gruppo funzionale dell'ammina (-NH2) che quello dell'acido carbossilico (-COOH).
In biochimica il termine aminoacidi si riferisce più spesso agli L-?-aminoacidi, cioè quelli il cui gruppo amminico ed il cui gruppo carbossilico sono legati allo stesso atomo di carbonio (chiamato appunto carbonio ?) in configurazione L. È a questo tipo di aminoacidi che il presente articolo è dedicato.

Generalità
Aminoacidi di interesse commerciale o farmacologico
Struttura generica degli aminoacidi
Isomeria
Gli aminoacidi in dettaglio


Generalità

Gli aminoacidi sono, tra le altre cose, gli elementi costitutivi (monomeri) delle proteine.
Per eliminazione di una molecola di acqua (condensazione), il gruppo amminico di un aminoacido può legarsi al gruppo carbossilico di un altro.
Il legame che unisce due aminoacidi prende il nome di legame peptidico. Si noti come l'unione di due o più aminoacidi lasci alle due estremità della catena altri due gruppi liberi, che possono ulteriormente reagire legandosi ad altri aminoacidi (reazioni di questo genere rientrano nella classe più generale delle polimerizzazioni per condensazione). Una catena di più aminoacidi legati attraverso legami peptidici prende il nome generico di polipeptide; uno o più polipeptidi, a volte accompagnati da altre molecole ausiliarie, costituiscono una proteina.
Gli aminoacidi che compaiono nelle proteine di tutti gli organismi viventi sono 20 (anche se evidenze recenti suggeriscono che questo numero potrebbe aumentare fino a 23, vedi più sotto) e sono sotto il controllo genetico, nel senso che l'informazione del tipo e della posizione di un aminoacido in una proteina è codificata nel DNA. Talvolta, nelle proteine compaiono anche altri aminoacidi, più rari, detti occasionali che vengono prodotti per modifiche chimiche successive alla biosintesi della proteina, che avviene sul ribosoma.
In natura sono stati finora scoperti oltre 500 aminoacidi diversi che non fanno parte di proteine e svolgono ruoli biologici diversi. Alcuni sono stati addirittura trovati nelle meteoriti. Piante e batteri sono in grado di biosintetizzare aminoacidi particolari, che possono essere trovati, per esempio, negli antibiotici peptidici, ad esempio la nisina e l'alameticina. La lantionina è un solfuro dimero dell'alanina che si trova insieme ad aminoacidi insaturi nei lantibiotici, ovvero antibiotici peptidici di origine batterica. L'acido 1-amminociclopropan-1-carbossilico (ACC) è un semplice aminoacido ciclico disostituito che funge da intermedio nella sintesi dell'etilene, che per gli organismi vegetali è un ormone.
Oltre a quelli coinvolti nella biosintesi delle proteine, vi sono aminoacidi che svolgono importanti funzioni biologiche quali la glicina, l'acido gamma-amminobutirrico (GABA, un ? aminoacido) e l'acido glutammico (tre neurotrasmettitori), la carnitina (coinvolta nel trasporto dei lipidi all'interno della cellula), l'ornitina, la citrullina, l'omocisteina, l'idrossiprolina, l'idrossilisina e la sarcosina.
Alcuni dei 20 aminoacidi ordinari sono detti essenziali, in quanto non possono essere biosintetizzati direttamente da un organismo, devono pertanto essere assunti col cibo. Essenziali per l'uomo sono la lisina, la leucina, l'isoleucina, la metionina, la fenilalanina, la treonina, il triptofano, la valina, e, nei bambini, l'istidina e l'arginina.
Una nota particolare meritano due aminoacidi, detti occasionali,: la selenocisteina, corrispondente ad un codone UGA che normalmente è un codone di interruzione, e la pirrolisina, presente negli enzimi di alcuni batteri metanogeni coinvolti nel processo di generazione del metano, corrispondente ad un codone UAG. La scoperta del primo, nel 1986, venne interpretata dalla comunità scientifica come un fenomeno marginale e ristretto. Tuttavia, dopo la scoperta del secondo aminoacido extra, nel 2004, la comunità scientifica internazionale sta rivedendo le sue posizioni, e si è aperta la caccia ad altri aminoacidi extra.

Aminoacidi di interesse commerciale o farmacologico

Il glutammato sodico è usato nell'industria alimentare come esaltatore di sapidità.
La L-diidrossifenilalanina (L-DOPA) è un farmaco usato per il trattamento del morbo di Parkinson.
Il 5-idrossitriptofano (5-HTP) è stato usato per il trattamento dei sintomi neurologici associati alla fenichetonuria.

Struttura generica degli aminoacidi

La struttura generica degli aminoacidi ordinari è la seguente

H
|
NH2-C-COOH
|
R

in cui R rappresenta un gruppo specifico di ogni aminoacido. In funzione delle proprietà chimiche di tale gruppo, un aminoacido viene classificato come acido, basico, idrofilo (o polare) e idrofobo (o apolare).
L'ingombro dei vari gruppi R che sporgono dalla catena polipetidica, l'affinità reciproca tra gruppi polari e tra gruppi apolari, l'attrazione tra gruppi basici e gruppi acidi sono alcune delle forze che concorrono a modellare la conformazione della proteina nello spazio (la struttura terziaria), conformazione dalla quale dipende in modo essenziale l'attività biologica della proteina stessa.
A causa della basicità del gruppo amminico e dell'acidità di quello carbossilico, gli aminoacidi isolati si presentano in forma di zwitterioni, cioè ioni che recano contemporaneamente le due cariche opposte

COO-
|
H-C-R
|
NH3+

l'attrazione tra le cariche opposte tra più zwitterioni spiega inoltre perché gli aminoacidi isolati sono polveri cristalline, a differenza delle ammine e degli acidi carbossilici aventi peso molecolare simile.

Isomeria

Con l'eccezione della glicina, per la quale R è un atomo di idrogeno, gli aminoacidi sono molecole chirali, di ciascuna delle quali esistono due enantiomeri.
Come convenzionalmente avviene per le molecole di interesse biochimico, gli enantiomeri degli aminoacidi sono contrassegnati dalle lettere D o L a seconda che i sostituenti legati all'atomo di carbonio asimmetrico abbiano disposizione simile a quella della L-gliceraldeide o a quella della D-gliceraldeide.
La stragrande maggioranza delle proteine sintetizzate da organismi viventi è formata da aminoacidi L. Qualche aminoacido D è stato trovato in proteine prodotte da organismi che vivono negli abissi marini ed nelle pareti cellulari di alcuni batteri. Aminoacidi D sono presenti anche nel veleno di alcuni animali come molluschi (coni), oppure nelle secrezioni mucose di alcune specie anfibie (rane).



Gli aminoacidi in dettaglio

Alanina
Nomi alternativi L-alanina

L'alanina è un aminoacido non polare, la sua molecola è chirale.
L'enantiomero L è uno dei 20 aminoacidi ordinari, il suo gruppo laterale è un metile. Dopo la glicina, è il più piccolo degli aminoacidi. È stato isolato per la prima volta nel 1879.
Per l'organismo umano è un aminoacido non essenziale, dato che l'organismo umano è in grado di sintetizzarla. Può venire infatti prodotta nei muscoli a partire dall'acido glutammico tramite un processo chiamato transamminazione. Nel fegato l'alanina viene trasformata in acido piruvico. Infine, l'enzima alanina amminotransferasi catalizza la reazione nella quale il gruppo ammino dell'alanina viene trasferito all'acido ?-chetoglutarico.

Cisteina
Nomi alternativi L-cisteina

La cisteina è un aminoacido polare, la sua molecola è chirale.
L'enantiomero L è uno dei 20 aminoacidi ordinari, il suo gruppo laterale reca un gruppo mercaptano.
Per l'organismo umano non è un aminoacido essenziale, può essere ottenuto dalla metionina tramite due reazioni: la transmetilazione, che trasforma la metionina in omocisteina, seguita dalla transolforazione, che trasforma l'omocisteina in cisteina. Tuttavia la cistina, e quindi la cisteina da cui deriva, è indispensabile per il processo di cheratinizzazione ed è presente in grandi quantità nello strato esterno della cuticola del pelo. Nell'animale si è dimostrato che una alimentazione priva e povera solo di cistina determina una netta diminuzione nella produzione di tessuto pilare. La cisteina inoltre, insieme al glutammato e alla glicina, è fondamentale per la biosintesi del glutatione.
Due gruppi -SH, posti in ambiente ossidante possono legarsi tramite un ponte disolfuro -S-S- perdendo una molecola di acqua. Legami di questo tipo permettono a due unità di cisteina poste in punti diversi della catena polipeptidica (o su due polipeptidi diversi) di legarsi tra loro, plasmando in maniera decisiva le strutture terziaria e quaternaria della proteina. Strutture da cui dipende l'azione biologica della proteina medesima.
Due molecole di cisteina legate da un ponte disolfuro formano una molecola di cistina.

Acido aspartico
Nomi alternativi acido L-aspartico / acido L-?-amminosuccinico

L'acido aspartico è un aminoacido polare; la sua molecola è chirale.
L'enantiomero L è uno dei 20 aminoacidi ordinari, il suo gruppo laterale reca un carbossile, che gli conferisce il comportamento acido da cui prende il nome.
Nei mammiferi è un aminoacido non essenziale e nel cervello agisce come un neurotrasmettitore eccitatorio. È coinvolto anche nel ciclo dell'urea e nella gluconeogenesi.
Insieme all'asparagina, è stato per la prima volta isolato dall'ortaggio da cui prendono il nome, l'asparago.

Acido glutammico
Nomi alternativi acido L-glutammico / acido L-?-amminoglutarico

L'acido glutammico è un aminoacido polare, la sua molecola è chirale.
L'enantiomero L è uno dei 20 aminoacidi ordinari, il suo gruppo laterale reca un carbossile, che gli conferisce il comportamento acido da cui prende il nome.
Negli esseri umani non è essenziale, ovvero l'organismo umano è in grado di sintetizzarlo, è tuttavia un composto essenziale di importanza critica per il funzionamento della cellula.
Oltre al suo ruolo di costituente delle proteine, nel sistema nervoso è anche un neurotrasmettitore eccitatorio ed un precursore dell'acido gamma-amminobutirrico (GABA).
L'acido glutammico non attraversa la barriera ematoencefalica; per giungere al cervello, dove viene usato per la sintesi proteica, viene convertito in glutammina.
Si ipotizza che l'acido glutammico sia coinvolto nel cervello in funzioni cognitive quali l'apprendimento e la memoria, benché in quantità eccessive possa causare danni neuronali tipici di sclerosi progressive (come la sclerosi laterale amiotrofica) e del morbo di Alzheimer.
Il sale sodico dell'acido glutammico, il glutammato monosodico o glutammato di sodio (MSG–Mono sodium glutamate), è ampiamente usato nell'industria alimentare come esaltatore di sapidità. Nell'Unione Europea, il glutammato monosodico viene classificato come additivo alimentare (e identificato con il codice E621) ed esistono delle direttive che ne regolamentano l'utilizzo negli alimenti.

Fenilalanina
Nomi alternativi acido L-fenilalanina / acido L-?-ammino-?-fenilpropionico

La fenilalanina è un aminoacido non polare che partecipa alla costituzione delle più comuni proteine alimentari. La sua molecola è chirale.
L'enantiomero L è uno dei 20 aminoacidi ordinari, il suo gruppo laterale è un gruppo benzile.
Nell'organismo umano, la fenilalanina è un aminoacido essenziale. Può essere convertito nella tirosina che a sua volta può venire trasformata nell'L-DOPA, nell'epinefrina e nella norepinefrina.
La malattia genetica della fenilchetonuria è dovuta all'incapacità di metabolizzare la fenilalanina. Nei neonati e fino alla pubertà, l'accumulo di fenilalanina nel sangue, nelle urine e nei tessuti, può provocare un mancato sviluppo del sistema nervoso centrale che si traduce in un ritardo neuromotorio e psichico. Se la malattia viene identificata alla nascita, un trattamento precoce e ben seguito rende possibile uno sviluppo normale e previene la compromissione del sistema nervoso centrale.
Infine, la fenilalanina è parte della composizione dell'aspartame, un dolcificante usato anche nell'industria alimentare, in special modo nelle bevande gassate.

Fonti naturali
Aringa sott'aceto
Avocado
Banane
Fagioli Lima
Formaggio
Formaggio casereccio
Latte non grasso in polvere
Mandorle
Noccioline
Semi di sesamo
Semi di zucca gialla

Glicina
Nomi alternativi acido amminoacetico glicocolla

La glicina è un aminoacido non polare. È il più semplice dei 20 aminoacidi ordinari, il suo gruppo laterale è un atomo di idrogeno. Avendo due atomi di idrogeno legati all'atomo di carbonio ?, non è chirale.
A causa del suo ridotto gruppo laterale, può inserirsi in molti spazi dove altri aminoacidi non possono. Ad esempio, solo la glicina può essere l'aminoacido interno di una elica di collagene.
L'evoluzione ha preservato la glicina per molto tempo in alcune posizioni di alcune proteine (ad esempio nel citocromo C, nella mioglobina e nell'emoglobina), dato che la sua mutazione ad un aminoacido diverso e più ingombrante potrebbe portare ad un'alterazione consistente della struttura della proteina.
La maggior parte delle proteine è costituita da piccole quantità di glicina. Una notevole eccezione è il collagene, di cui invece ne costituisce circa un terzo.
Nel 1994 un gruppo di astronomi dell'Università dell'Illinois, guidati da Lewis Snyder, annunciò di aver scoperto molecole di glicina nello spazio, ma la notizia si rivelò infondata. Otto anni dopo, nel 2002 Lewis Snyder e Yi-Jehng Kuan dell'Università Normale Nazionale di Taiwan rifecero la scoperta, questa volta vera. L'evidenza dell'esistenza di molecole di glicina nello spazio interstellare è venuta dall'identificazione di 10 linee spettrali tipiche della glicina in segnali raccolti da radiotelescopi.
Sulla base di simulazioni condotte al computer ed esperimenti di laboratorio, si ipotizza che la glicina si sia formata per esposizione alla luce ultravioletta di ghiaccio d'acqua contenente semplici molecole organiche (metano, ammoniaca).
Prima della glicina furono scoperte più di altre 130 molecole organiche nello spazio, tra esse gli zuccheri e l'etanolo, ma la scoperta degli aminoacidi, che rappresentano i mattoni fondamentali della vita, destò molto più interesse.
Questo non prova che la vita esista fuori dalla Terra, ma ne rende certamente la possibilità più probabile; è anche un indiretto appoggio all'idea della panspermia, secondo la quale la vita sulla Terra è giunta dallo spazio.

Funzioni fisiologiche

La glicina è un neurotrasmettitore inibitorio nel sistema nervoso centrale, specialmente nel midollo spinale. Quando i recettori della glicina sono attivati, gli ioni cloruro entrano nel neurone, che subisce una iperpolarizzazione per la quale la cellula tende a rimanere in uno stato inibito. La stricnina, un farmaco convulsante, agisce bloccando i recettori della glicina. La glicina è anche un agonista dei glutammati per l'attivazione dei recettori dell'NMDA.

Istidina
Nomi alternativi L-istidina / L-3-imidazol-4-ilalanina

L'istidina è un aminoacido polare, la sua molecola è chirale.
L'enantiomero L è uno dei 20 aminoacidi ordinari, il suo gruppo laterale reca un anello imidazolico.
Negli esseri umani è considerato essenziale, principalmente per i bambini.
L'anello imidazolico che l'istidina reca sulla sua molecola ha un comportamento praticamente neutro, ciò fa sì che piccole variazioni di pH nell'ambiente cellulare possano cambiare il segno della sua ionizzazione. Per questa ragione, nelle proteine il residuo dell'istidina compare nei siti in cui la proteina coordina ioni metallici o i substrati su cui va ad esercitare la sua attività enzimatica.

L'anello imidazolico

L'anello imidazolico ha due atomi di azoto con differenti proprietà; uno (quello che ha legato a sé un atomo di idrogeno) condivide il suo doppietto di elettroni nell'anello aromatico ed è quindi lievemente acido, l'altro invece condivide nell'anello aromatico un solo elettrone lasciando il suo doppietto di elettroni disponibile ed è quindi basico.
Queste proprietà vengono sfruttate negli enzimi in vari modi. Nelle cosiddette triadi catalitiche l'azoto basico dell'istidina viene usato per rimuovere uno ione H+ dalla serina, dalla treonina o dalla cisteina per attivarle come nucleofili. Nel trasferimento di protoni via istidina (hystidine proton shuttle) l'istidina trasferisce uno ione H+ estraendolo da un donatore tramite il suo azoto basico e cedendo lo ione H+ legato al suo atomo di azoto acido ad un accettore. Nell'enzima anidrasi carbonica l'istidina viene usata per allontanare rapidamente ioni H+ da una molecola d'acqua legata ad uno ione zinco per rigenerare la forma attiva dell'enzima.
Infine, l'istidina è un precursore della biosintesi dell'istamina.

Isoleucina
Nomi alternativi L-isoleucina

L'isoleucina è un aminoacido apolare, la sua molecola è chirale.
L'enantiomero L è uno dei 20 aminoacidi ordinari, il suo gruppo laterale è un sec-butile.
L'isoleucina viene definita un aminoacido chetogenico, perché tra i prodotti della sua degradazione figura l’acido acetoacetico, un corpo chetonico.
Negli esseri umani è essenziale, cioè deve essere assunto tramite il cibo, dato che l'organismo umano non è in grado di sintetizzarlo. Gli alimenti che maggiormente la contengono sono : agnello, maiale, pollo, bresaola, salame, bottarga, tonno, legumi, arachidi, provolone, pinoli, grana, pecorino, uova. Fondamentale per la formazione di emoglobina, viene principalmente metabolizzata nel tessuto muscolare. La sua presenza nel corpo umano deve essere bilanciata con l'L-Valina e la L-Leucina : insieme favoriscono il metabolismo delle proteine nel fegato.

Lisina
Nomi alternativi L-lisina

La lisina è un aminoacido polare, la sua molecola è chirale.
L'enantiomero L è uno dei 20 aminoacidi ordinari, il suo gruppo laterale reca un gruppo amminico che le conferisce un comportamento basico.
Negli esseri umani è essenziale, cioè va assunta tramite l'alimentazione, dato che l'organismo umano non è in grado di sintetizzarla. Può essere usata come integratore alimentare nella prevenzione dell'herpes.
La lisina è presente soprattutto nella carne (carne rossa, maiale, pollame), nel formaggio, in alcuni pesci (merluzzo e sardine), nella soia e nei suoi derivati (fonte: University of Maryland Medical Center); è invece scarsamente presente nei cereali. Una carenza di lisina può produrre una carenza di niacina (nota anche come vitamina B3) e portare alla pellagra.
Per decarbossilazione, la lisina si trasforma in cadaverina.

Leucina
Nomi alternativi L-leucina

La leucina è un aminoacido apolare, la sua molecola è chirale.
L'enantiomero L è uno dei 20 aminoacidi ordinari, il suo gruppo laterale è un isobutile.
Negli esseri umani è essenziale, cioè va assunta tramite l'alimentazione, dato che l'organismo umano non è in grado di sintetizzarla.
La leucina è importante per la costruzione ed il matenimento del tessuto muscolare. Promuove la sintesi proteica nei muscoli e nel fegato, rallenta la decomposizione delle proteine muscolari e promuove i processi di rigenerazione.

Metionina
Nomi alternativi L-metionina / acido 2-ammino-4-metilmercaptobutirrico

La metionina è un aminoacido apolare. La sua molecola è chirale.
L'enantiomero L è uno dei 20 aminoacidi ordinari, il suo gruppo laterale reca un gruppo metilmercaptano che rende questo aminoacido l'unico, oltre alla cisteina, a contenere zolfo.
Negli esseri umani è essenziale, cioè va assunta tramite l'alimentazione, dato che l'organismo umano non è in grado di sintetizzarla.
La metionina è l'aminoacido che occupa l'estremità N di tutte le proteine degli eucarioti e degli archeobatteri, benché a volte possa essere rimossa una volta terminata la sintesi della proteina.
È coinvolta nella sintesi della cisteina, della carnitina e della taurina tramite il processo della trans-solforazione, nella sintesi della lecitina e nella sintesi della fosfatidilcolina e di altri fosfolipidi. Un improprio metabolismo della metionina può condurre all'aterosclerosi. Sottoforma di S-adenosilmetionina (SAM), è un agente metilante.
Infine, la metionina è un agente chelante.
La metionina è uno degli unici due aminoacidi che viene codificato da un solo codone (AUG), l'altro è il triptofano.

Asparagina
Nomi alternativi L-asparagina / acido L-2-amminosuccinamico

L'asparagina è un aminoacido polare. La sua molecola è chirale.
L'enantiomero L è uno dei 20 aminoacidi ordinari, il suo gruppo laterale reca un gruppo carbossammide. È l'ammide dell'acido aspartico.
Essendo necessaria per il metabolismo dell'alcol, viene impiegata nella preparazione di farmaci per il trattamento dei postumi da ubriacatura.
Ad alcuni suoi metaboliti viene imputato il tipico odore che assumono le urine di chi si è cibato di asparagi.

Prolina
Nomi alternativi L-prolina

La prolina è un aminoacido apolare. La sua molecola è chirale.
L'enantiomero L è uno dei 20 aminoacidi ordinari. Tra essi, è l'unica ad avere il gruppo amminico secondario, dato che il suo gruppo laterale si chiude sull'atomo di azoto formando una struttura ciclica.
Negli esseri umani è un aminoacido non essenziale, cioè, l'organismo umano è in grado di sintetizzarlo.
Nelle proteine, data la sua struttura unica, impedisce alla catena polipeptidica di formare delle eliche ? e funge da punto di svolta nei foglietti ?. Più proline in sequenza si conformano a loro volta in una tipica struttura ad elica.
Formando un legame peptidico con un altro aminoacido, la prolina forma un'ammide terziaria, non ha quindi atomi di idrogeno per formare legami a idrogeno con le restanti parti del polipeptide.
Essendo l'unico aminoacido il cui gruppo amminico è secondario, non sviluppa per reazione con la ninidrina il colore viola tipico degli altri aminoacidi, ma presenta una colorazione gialla.

Glutammina
Nomi alternativi L-glutammina

La glutammina è un aminoacido polare. La sua molecola è chirale.
L'enantiomero L è uno dei 20 aminoacidi ordinari, il suo gruppo laterale reca un gruppo carbossammide. È l'ammide dell'acido glutammico.
La glutammina è coinvolta nei processi digestivi ed una sua carenza può portare a malattie da esaurimento fisico.
Nei neuroni viene convertita in acido glutammico dall'enzima glutaminasi. L'acido glutammico ha attività eccitatoria sul neurone ed in quantitativi eccessivi è tossico. Un'esposizione eccessiva porta alla morte dei neuroni.
L'addizione di glutammina alla dieta di animali esposti ad un'altra neurotossina, l'acido chinolinico, ha portato ad un aumento significativo dei danni neurali.
Dato che la glutammina è anche un carburante muscolare, l'esercizio atletico contribuisce ad abbassarne il livello ematico prima che questa possa accumularsi nei tessuti nervosi.
È stato ipotizzato che la glutammina venga metabolizzata a livelli superiori al normale in soggetti affetti da malattie che mettono sotto stress il sistema immunitario, quali l'HIV.

Arginina
Nomi alternativi L-arginina / acido ?-ammino-?-guanidinvalerianico

L'arginina è un aminoacido polare. La sua molecola è chirale.
L'enantiomero L è uno dei 20 aminoacidi ordinari, il suo gruppo laterale è un gruppo guanidile che le conferisce un comportamento basico.
Negli esseri umani l'arginina è considerata essenziale nei bambini, ovvero va assunta tramite l'alimentazione perché l'organismo non è in grado di sintetizzarne una quantità sufficiente; negli adulti viene sintetizzata nel ciclo dell'urea.
Deve il suo nome al latino argentum, dato che è stata isolata per la prima volta precipitandone il sale d'argento.
L'arginina può essere decarbossilata a dare l'agmatina. La conversione in citrullina tramite l'enzima ossido nitrico sintetasi produce anche ossido nitrico, che agisce da vasodilatatore.
È commercializzato anche come prodotto coadivante della oligoastenospermia.

Serina
Nomi alternativi L-serina / 3-idrossi-L-alanina

La serina è un aminoacido polare. La sua molecola è chirale.
L'enantiomero L è uno dei 20 aminoacidi ordinari, il suo gruppo laterale reca un gruppo ossidrile.
Negli esseri umani non è un aminoacido essenziale, ovvero l'organismo umano è in grado di sintetizzarlo.
Il suo gruppo laterale può subire reazione di O-glicosilazione, cioè l'addizione di una molecola di glucosio; questo la coinvolge nella catena di reazioni biochimiche che spiegano alcuni gravi effetti del diabete.

Treonina
Nomi alternativi L-treonina / acido ?-amminico-?-idrossibutirrico

La treonina è un aminoacido polare. La sua molecola è chirale.
L'enantiomero L è uno dei 20 aminoacidi ordinari, il suo gruppo laterale reca un gruppo ossidrile.
Negli esseri umani è un aminoacido essenziale, ovvero va assunto tramite l'alimentazione, dato che l'organismo umano non è in grado di sintetizzarlo.
Analogamente alla serina, il suo gruppo laterale può subire reazione di O-glicosilazione, cioè l'addizione di una molecola di glucosio.

Valina
Nomi alternativi L-valina

La valina è un aminoacido apolare, la sua molecola è chirale.
L'enantiomero L è uno dei 20 aminoacidi naturali, il suo gruppo laterale è un isopropile.
Negli esseri umani è essenziale, cioè va assunta tramite l'alimentazione, dato che l'organismo umano non è in grado di sintetizzarla.

Triptofano
Nomi alternativi L-triptofano / 3-(3-indolil)-L-alanina

Il triptofano è un aminoacido poco polare, la sua molecola è chirale.
L'enantiomero L è uno dei 20 aminoacidi ordinari, il suo gruppo laterale è un indolile.
Negli esseri umani è essenziale, cioè va assunto tramite l'alimentazione, dato che l'organismo umano non è in grado di sintetizzarlo.
Il triptofano è anche un precursore della serotonina (un neurotrasmettitore) e della melatonina.
Il triptofano è stato distribuito sul mercato come integratore alimentare. Per molte persone si è rivelato un rimedio abbastanza efficace e sicuro per promuovere il sonno, data la sua capacità di alzare il livello nel cervello della serotonina, sostanza dall'azione calmante se presente in dosi moderate, e della melatonina, un ormone che induce sonnolenza prodotto dalla ghiandola pineale in risposta al buio o alla poca luce. Alcune ricerche cliniche hanno confermato l'utilità del triptofano come sonnifero naturale e come farmaco per i disturbi legati ad un basso livello di serotonina. In particolare, il triptofano si è mostrato promettente come antidepressivo, sia da solo che in sinergia con altri farmaci antidepressivi. Altre possibili indicazioni sembrano essere l'attenuazione del dolore cronico ed il trattamento dei comportamenti violenti, maniaci, compulsivi ed ossessivi legati a malattie nervose.
Il triptofano rimane sul mercato come farmaco che alcuni psichiatri continuano a prescrivere, specialmente a pazienti poco rispondenti ad altri farmaci antidepressivi ed è ancora oggetto di vari test clinici.
Nell'alimentazione, il triptofano si trova abbondante nel cioccolato, nell'avena, nelle banane, nei datteri, nelle arachidi, nel latte e nei latticini.

Tirosina
Nomi alternativi L-tirosina / 3-(4-idrossifenil)-L-alanina

La tirosina è un aminoacido polare, la sua molecola è chirale.
L'enantiomero L è uno dei 20 aminoacidi ordinari, il suo gruppo laterale è un p-idrossibenzile.
Negli esseri umani non è essenziale, l'organismo umano è in grado di sintetizzarla.
La tirosina è biologicamente importante in quanto precursore di vari ormoni. Tra questi la tiroxina (un ormone tiroideo) e le catecolammine (dopamina, noradrenalina e adrenalina).
La tirosina deve il suo nome al vocabolo greco tyros, formaggio.

Gli integratori a Roma in via Albalonga 5 - Metro Re di Roma

Creative Commons License

Design by Fr3ddie


Body Zone
P.IVA: 07905411000