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24/11/2017

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Proteine - Integratori integratori Roma

Proteine
Da Wikipedia, l'enciclopedia libera.

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PROTEINE

Le proteine sono composti organici tra i più complessi, costituenti fondamentali di tutte le cellule animali e vegetali. Dal punto di vista chimico, una proteina è un polimero (o anche una macromolecola) costituita da una combinazione variabile di diversi monomeri detti amminoacidi, uniti mediante un legame peptidico, spesso in associazione con altre molecole e/o ioni metallici (in questo caso si parla di proteina coniugata). Le proteine hanno una organizzazione tridimensionale (struttura) molto complessa a cui è associata sempre una funzione biologica. Da questa considerazione deriva uno dei dogmi fondamentali della biologia: "Struttura <--> Funzione", nel senso che ad ogni diversa organizzazione strutturale posseduta da una proteina (detta proteina nativa) è associata un specifica funzione biologica. Da questo punto di vista le proteine possono essere classificate in due grandi famiglie: le proteine globulari e le proteine a struttura estesa o fibrosa. Queste due organizzazioni riflettono le due grosse separazioni funzionali che le contraddistinguono. Le proteine estese o fibrose svolgono funzioni generalmente biomeccaniche, esse per es. rientrano nella costituzione delle unghie, dei peli, dello strato corneo dell'epidermide, ecc., opponendo una valida difesa contro il mondo esterno. Al contrario, le proteine globulari sono coinvolte in specifiche e molteplici funzioni biologiche, spesso di notevole importanza per l'economia cellulare, per es. sono proteine gli enzimi, i pigmenti respiratori, molti ormoni e gli anticorpi, responsabili della difesa immunitaria.

Le proteine
Composizione elementare
Gli amminoacidi
Struttura
Proprietà
Classificazione
Sintesi



Le proteine

Le proteine sono uno dei componenti fondamentali delle cellule. La loro composizione in amminoacidi è variabile e sotto il controllo genetico per cui il loro peso molecolare può essere molto variabile e dipende dal numero e dal tipo di amminoacidi (monomeri) di cui è costituita la proteina (eteropolimero in cui il peso molecolare medio di un amminoacido è circa 115). Se la proteina è costituita da poche unità di amminoacidi (in genere non più di 15 ÷ 20) viene definita un oligopeptide. In genere, un oligopeptide non ha una ben definita conformazione in soluzione ma, essendo piuttosto flessibile, la cambia continuamente. È bene chiarire subito che una proteina nella sua organizzazione nativa, e quindi funzionalmente attiva, può esistere solo in soluzioni saline diluite (molto simili, per composizione, a quelle esistenti nei sistemi acquosi cellulari). La sua struttura dipende esclusivamente dalle caratteristiche chimico-fisiche della soluzione acquosa in cui si trova (pH, presenza di ioni salini, temperatura, pressione, presenza di composti organici come urea, alcoli, ecc.). Il variare di questi parametri può determinare delle modifiche nella struttura (cambi strutturali o conformazionali) che possono alterare le proprietà funzionali, fino ad annullarle (proteina denaturata).

Composizione elementare

La molecola proteica risulta costituita da atomi di carbonio, ossigeno, idrogeno e azoto; spesso contiene anche zolfo (presente negli amminoacidi metionina, cisteina e cistina) e, talvolta, fosforo e/o metalli come ferro, rame, zinco ed altri.

Gli amminoacidi

Gli amminoacidi presenti negli organismi viventi sono numerosissimi ma solo venti di essi (tutti della serie stereochimica L) sono sottoposti al controllo genetico, come conseguenza dei processi evolutivi, e contenuti nelle proteine:

acido aspartico (monoamminodicarbossilico)
acido glutammico (monoamminodicarbossilico)
alanina (monoamminomonocarbossilico)
arginina (diamminomonocarbossilico)
asparagina
cisteina (monoamminomonocarbossilico)
fenilalanina (monoamminomonocarbossilico)
glicina (o glicocolla)
glutammina
isoleucina
istidina
leucina
lisina (diamminomonocarbossilico)
metionina
prolina (iminoacido)
serina (monoamminomonocarbossilico)
tirosina
treonina
triptofano (monoamminomonocarbossilico)
valina

Tra gli amminoacidi non proteici annoveriamo il GABA (acido gamma-amminobutirrico, un mediatore chimico del sistema nervoso), la DOPA (L-diossifenilalanina, precursore dell'adrenalina), ed altri che hanno specifiche e spesso importanti proprietà biologiche. Gli amminoacidi essenziali per il nostro organismo sono 8.
Le composizione di una proteina dipende dal numero e dal tipo di amminoacidi di cui è formata. Il numero delle combinazioni possibili è enorme (una sequenza di 100 aminoacidi in teoria può codificare 20100 proteine diverse, un numero circa pari ad uno seguito da 130 zeri), considerando anche che un amminoacido può comparire più volte nella stessa catena polipeptidica. Si comprende così quanto grande possa essere il numero delle diverse possibili proteine che sono state generate dai processi evolutivi che hanno coinvolto (e coinvolgono) tutte le specie viventi esistenti in natura.

Struttura

La proteina può essere paragonata ad una struttura tridimensionale articolata su 4 livelli, in relazione fra di loro.
La struttura primaria è formata dalla sequenza specifica degli amminoacidi, dalla catena peptidica e dal numero stesso delle catene.
La struttura secondaria consiste nella conformazione spaziale delle catene;
ad esempio la conformazione a spirale (o ad alfa elica), mantenuta e consentita dai legami a idrogeno, quella planare (o a foglietto beta), quella a tre filamenti intrecciati (propria del collagene) o quelle globulari appartenenti al gruppo KEMF (cheratina, epidermina, miosina, fibrinogeno).
La struttura terziaria (dal punto di vista della termodinamica è la forma con la più bassa energia libera) è rappresentata dalla configurazione tridimensionale che la catena polipeptidica assume nell'ambiente in cui si trova.
Viene consentita e mantenuta da diversi fattori, come i ponti disolfuro, e le forze di Van der Waals. Ma fondamentali all'aggregazione sono le chaperonine, proteine chiamate anche "dello stress" o "dello shock termico", per il loro ruolo nella rinaturazione delle proteine denaturate.
Gran parte delle strutture terziarie può essere classificato come globulare o fibrosa.
La struttura quaternaria è quella che deriva dall'associazione di due o più unità polipeptidiche, unite tra loro da legami deboli (e a volte ponti disolfuro) in un modo molto specifico, come ad esempio avviene nella costituzione dell'enzima fosforilasi, costituito da quattro sub-unità, o dall'emoglobina, la molecola responsabile del trasporto dell'ossigeno nell'organismo.
Le proteine che contengono anche una parte non polipeptidica, gruppo prostetico, sono dette proteine coniugate.
La conformazione spaziale di una proteina è fondamentale affinché questa esplichi la sua attività biologica.
Denaturare una proteina significa distruggerne la conformazione spaziale, rompendo i legami a idrogeno per mezzo di acidi, basi, calore, radiazioni o agitazione (un esempio comune di denaturazione è la cottura di un uovo nel quale l'albumina, che costituisce la maggior parte dell'albume, viene denaturata). Una proteina denaturata, pur mantenendo intatta la sua struttura primaria, non è più in grado di esplicare la sua funzione, a meno che non si riesca a ristabilirne la struttura terziaria.

Proprietà

Le proprietà delle proteine si ricollegano a quelle dei loro costituenti, gli amminoacidi: sono elettroliti anfoteri, possono essere sottoposte ad elettroforesi, sono otticamente attive (levogire) e presentano il fenomeno di Tyndall. Il punto isoelettrico o PI di una proteina è rappresentato da quella concentrazione di idrogenioni del mezzo, che si comporta in modo da far assumere al protide una forma di anfoione. Per ottenere il peso molecolare o PM delle proteine si deve far ricorso a tecniche e metodologie di non sempre facile attuazione. Tra le tante, quella che fornisce i risultati più precisi è senza dubbio la spettrometria di massa.

Classificazione

La classificazione può essere fatta in base alla composizione chimica, alla configurazione molecolare o alla solubilità. Si distinguono così proteine semplici (costituite da soli amminoacidi) e proteine coniugate (costituite da una proteina semplice e da un gruppo prostetico di natura non proteica. Tra le proteine semplici:
proteine fibrose, generalmente insolubili nei solventi acquosi ed a volte inattaccabili dagli enzimi proteolitici
collageno (costituente essenziale del tessuto connettivo)
elastina (componente principale delle fibre elastiche e delle pareti vasali)
cheratina (componente essenziale dell'epidermide)
proteine globose o globulari, solubili in acqua e cristallizzabili
protamine (di struttura semplice, simile ai peptoni)
istoni (di struttura semplice, simile ai peptoni)
albumine, assai diffuse nel mondo animale
globuline, insolubili in acqua, si trovano nel sangue, nel muscolo, nei tessuti in genere e nei semi
prolamine, caratteristiche del mondo vegetale.

Tra le proteine coniugate: (costituite almeno da apoproteina+gruppo prostetico)
Emoglobina : Apoproteina + gruppo Eme + Fe
clorofille : Apoproteina + Anello tetrapirrolico + Mg
Opsine : Apoproteina + Retinale

Un'ulteriore suddivisione delle proteine è quella che le distingue in base alla loro funzione.
le proteine strutturali sono componenti delle strutture permanenti dell'organismo ed hanno principalmente una funzione meccanica. Due esempi sono il collagene e l'elastina, presenti nella matrice dei tessuti connettivi.
le proteine di trasporto si legano (in genere con legami deboli) a sostanze poco (o comunque non abbastanza) idrosolubili e ne consentono il trasporto nei liquidi corporei. Comprendono ad esempio le proteine del sangue che trasportano i lipidi e il ferro, nonché l'emoglobina che trasporta l'ossigeno. Molto importanti sono anche le proteine di trasporto delle membrane cellulari, che permettono un passaggio selettivo di molecole idrosolubili e ioni.
le immunoglobuline (dette anche anticorpi) sono proteine che si legano a molecole normalmente non presenti nell'organismo, concorrendo alla difesa dello stesso.
gli enzimi sono proteine catalitiche. Essi accelerano enormemente la velocità di specifiche reazioni chimiche, determinando quali, tra le pressoché infinite reazioni che potrebbero avvenire tra le sostanze presenti, avvengono realmente a velocità apprezzabile. Di fatto, ogni molecola appena un po' complessa presente in un essere vivente è prodotta da enzimi.

Sintesi

Le proteine sono sintetizzate dagli organismi attraverso il processo della sintesi proteica.
A livello industriale e di laboratorio, la sintesi dei polipeptidi può essere condotta per due vie distinte:
Sintesi di Merrifield (o in fase solida): i polipeptidi vengono sintetizzati utilizzando un supporto solido polimerico a cui vengono legati in successione gli amminoacidi, partendo dal primo, che viene solitamente utilizzato opportunamente modificato affinché si leghi alla resina e resti protetto dall'azione dei reagenti utilizzati durante la sintesi del polipeptide.
Sintesi enzimatica: vengono opportunamente utilizzati enzimi capaci di promuovere la formazione o la rimozione di un legame peptidici (chimotripsina, tripsina, elastasi, pepsina, etc.).



Sintesi proteica

La sintesi proteica (nota anche come traduzione genica) costituisce la seconda fase del processo di espressione genica, ovvero il processo in cui l'informazione contenuta nel DNA dei geni viene convertita in proteine che svolgono nella cellula un'ampia gamma di funzioni.

Nella sintesi proteica un filamento di RNA messaggero, prodotto a partire da un gene sul DNA attraverso il processo di trascrizione, è usato come stampo per la produzione di una specifica proteina. La relazione tra triplette di basi dell'RNA e gli amminoacidi delle proteine è definito codice genetico.

Componenti coinvolti
Fasi
Interruzione della sintesi



Componenti coinvolti

Il ribosoma, composto da rRNA e proteine ribosomiali.
L'RNA messaggero (mRNA).
L'RNA transfer (tRNA), una corta catena di RNA (74-93 nucleotidi) che è legata covalentemente ad un dato amminoacido, costituendo un amminoacil-t-Rna.
Le Amminoacil tRNA sintetasi, enzimi che catalizzano la formazione del legame ad alta energia tra un dato amminoacido e l'RNA-transfer corrispondente.
Diverse altre proteine.

Fasi

La sintesi procede in tre fasi: inizio, crescita e termine del polipeptide.
L'inizio della sintesi vede i ribosomi legarsi al codone di avvio (start) dell'mRNA, che indica il punto in cui l'mRNA comincia a codificare la proteina. Questo codone è generalmente AUG (adenina-uracile-guanina), ma codoni diversi sono frequenti nei procarioti. Negli eucarioti e negli archeobatteri l'amminoacido corrispondente al codone di avvio è la metionina. Nei batteri invece la proteina inizia con la N-formil-metionina, un amminoacido modificato il cui gruppo amminico è impedito a formare legami peptidici da un gruppo formile. Nei procarioti, il corretto legame tra il ribosoma e l'mRNA è facilitato dall'accoppiamento di una serie di basi nota come sequenza di Shine-Dalgarno, che si trova tra 8 e 13 nucleotidi prima del codone di avvio.
Sintesi proteica: l'RNA-transfer trasporta un amminoacido che viene legato alla catena polipeptidica in crescita sul ribosoma.
Il RNA iniziatore, sia che rechi metionina o N-formil-metionina, accoppia le sue basi con quelle del codone di avvio e si lega al sito P del ribosoma. La sub-unità maggiore forma quindi un complesso con quella minore. A questo punto avviene la crescita. Un nuovo tRNA entra sul sito A del ribosoma ed accoppia le sue basi con quelle dell'mRNA. L'enzima peptidil transferasi crea un legame peptidico tra gli amminoacidi vicini. Appena questo accade, l'amminoacido sul sito P si stacca dal suo tRNA e si lega al tRNA sul sito A. Il ribosoma quindi si muove lungo l'mRNA spostando il tRNA dal sito A al sito P liberando nel contempo il tRNA vuoto. Questo processo è noto come traslocazione.
Questo processo continua finché il ribosoma non incontra uno dei tre possibili codoni di arresto (stop), dove avviene il termine. La crescita della proteina si interrompe ed i fattori di rilascio, proteine che simulano l'azione del tRNA, si legano al sito A e liberano la proteina nel citoplasma.
La sintesi delle proteine può avvenire molto rapidamente. Questo avviene perché più ribosomi possono legarsi ad un filamento di mRNA consentendo quindi la costruzione simultanea di più proteine. Un filamento di mRNA con più ribosomi è chiamata polisoma.
Infine, dato che i procarioti non hanno nucleo, un filamento di mRNA può essere tradotto in proteina mentre viene creato per trascrizione dal DNA. Questo non è possibile negli eucarioti, in cui la traduzione avviene nel citoplasma mentre la trascrizione avviene nel nucleo cellulare.

Interruzione della sintesi

È possibile bloccare specificamente la sintesi proteica facendo usare inibitori specifici quali l'anisomicina e la cicloesimmide. La traduzione può anche essere bloccata per effetto di mutazioni genetiche come ad esempio le mutazioni con slittamento di fase (frame shift) le quali, possono essere ottenute con la delezione (o l'inserzione) di un singolo paio di basi.

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